Hallo,
warum kann das FADH2 im Pyruvat-Dehydroenase-Multienzymkomplex durch NAD+ zu FAD reoxidiert werden? Das soll was mit dem Redoxpotential und den Cysteingruppen des Enzyms zu tun haben..aber was????
Bin dankbar für jeden Tipp!!!

hm ja FADH2 ist ja ein reduktionsmittel und NAD+ oxidationsmittel, das würde doch passen... was das mit den cysteinresten zu tun hat weiß ich allerdings nicht, vielleicht nehmen die ja zwischendurch n paar elektronen auf?! haste den stryer? dann würd ich mal da gucken...

Hi so genau weiß ich es auch nicht, mir fehlt das Schlagwort dazu_ aber guck mal im Kaim Schwederski-bioanorg.Chemie....

Die Reste, normalerweise Histidin sind für die STrukturänderung (entatischer Zustand beim Hämoglobin) oder auch zur Elektronenabfuhr zuständig, d.h. sie können Protonen binden....
Bei Schwefel könnte es vielleicht O-Atome sein, aber das wäre geraten...
Vielleicht konnte ich Dir eine kleine neue Denkhilfe geben....

Danke, kann leider nicht mehr in die Bib um mir das Buch zu holen und im Stryer steht zumindest in meiner Ausgabe nichts drin....
aber die Cys müssen ja das Redoxpotential des FADH2 eröhen, damit es so leicht reoxidiert werden kann... oder?? Je höher das Redoxpot um so leichter gibt es elektronen ab, oder nicht?
Bin im Moment etwas verwirrt...
Aber vielleicht habe ich ja Glück und muss das dem Prof morgen nicht erläutern.