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Enzymrepression

Auch hier wollen wir modern sein und somit darf auch diese Fachrichtung nicht fehlen

Moderator: Chemiestudent.de Team

tiffany
Reagenzglasschrubber
Reagenzglasschrubber
Beiträge: 41
Registriert: 04.08. 2005 14:17

Enzymrepression

Beitrag von tiffany »

Hallo Leute, ich hoffe doch sehr, ihr könnt mir helfen!
Ich sitze hier nämlich an meiner Hausaufgabe schon seit mehreren STUNDEN!
Haben ein Arbeitsblatt zur Enzymrepression bekommen und da gibt es zwei Sachen, bei denen ich mir unsicher bin.
Auf dem Blatt sind zwei Graphen zu sehen:
Hierbei wird der Gehalt an Tryptophasynthetase (TST) unter einmal unter normalen Bedingungen und einmal nach Zusatz von Tryptophan dargestellt.
Bei dem Graphen ohne Zusatz von Tryptophan ergibt sich eine Konstante: es ist immer gleich viel TST vorhanden.
Bei Zusatz von Tryptophan haben wir bis 20 min eine Konstante, dann nimmt der Graph exponentiell ab und nach ca einer Stunde ergibt sich eine Asymptote zur X-Achse!
Warum ist das denn so??!
Tryptophan wird doch sowieso hergestellt nehm ich mal an...
also werden immer genügend Enzyme bereitgestellt....und nach Hinzugabe von Tryptophan? Wieso haben wir denn zunächst eine Konstante? Etwa weil erst eine bestimmte Menge an Tryptophan vorhanden sein muss, damit die Repression in Gang gesetzt werden kann? Hat das die Abnahme an dem Enzym etwas mit der Repression zu tun? Muss doch oder??!

Und dann würde ich noch gerne wissen, was das ganze für eine biologische Bedeutung hat??
Equilibrium
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Beitrag von Equilibrium »

bist du Schülerin?

Ich hab' jetzt leider keine Ahnung um was für einen Versuch es sich dabei handelt, deswegen kann ich nur ein paar Fragen aufwerfen und mutmaßen:

Welcher Organismus? E.coli?
Wenn kein Organismus, welches Enzym?
Welche Nährmedien?
etc.
gimme details!

Meine Vermutung: Es handelt sich um einen Versuch mit E.coli und dem weltberühmten Trp operon.

1. positive control: nur mit cAMP läuft die Expression der Trp Syntheseapparats auf dem höchsten Level. Sprich: cAMP aktiviert CRP (cyclic AMP regulatory responsive protein), welches dann upstream vom core promoter bindet.

2. existiert noch ein repressor, welcher durch Bindung von Trp aktiviert wird und die Transcription verhindert.

Ergo: viel cAMP und wenig Trp --> aktiv
wenig cAMP und viel Trp --> inaktiv
Ganyo

Re: Enzymrepression

Beitrag von Ganyo »

ich denke das Arbeitsblatt das Du beschreibst, habe ich vor 2 Minuten selber bearbeitet(:
Ohne Zusatz von Tryptophan ist es dem Repressor nicht möglich seine räumliche Struktur zu ändern (inaktiv) und dementsprechend ist es ihm nicht möglich sich an den Operator zu binden. Das hat zu Folge, dass TST weiter gebildet wird und somit entsteht die Konstante in Figur 1.
Wird jedoch Tryptophan hinzugefügt, bindet sich dieses an den Repressor und der ändert seine räumliche Struktur (aktiv) so, dass es ihm möglich ist sich an den Operator zu binden. Dadurch wird die Enzymbildung gehemmt und der Graph in Figur 2 fällt.

Was Aufgabe 3 angeht vermute ich, dass es einfach so ist, dass die Ressourcen der Zelle irgendwann aufgebraucht sind wenn sie die ganze Zeit nur produzieren würde. Außerdem wird das ganze ja reguliert, damit das Enzym nicht im Überschuss vorhanden ist..
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