Tosylierung Tryptophan

Ulmer Bock · Beitrag von **Ulmer Bock** » 29.11. 2006 22:42

Hallo
Ich muss fpr meine Diplomarbeit Tryptophan an der Aminogruppe Tosylieren.
Ich habe jegliche Beispiele aus Beilstein ausprobiert die bislang Erfolglos blieben. Probleme bereitet die Aufarbeitung. Trotz Säulenchromatographie kann das Produkt nicht gereinigt werden. Es lässt sich auch nicht Umkristallisieren.
Ich währe sehr erfreut wenn mir jemand ein Tip geben kann was ich noch ausprobieren könnte.

DANKE und viele grüße aus ULM

vogelmann · Beitrag von **vogelmann** » 30.11. 2006 15:27

Kannst du deine Probleme mit der Säule etwas genauer schildern und auch das was das Umkristallisieren angeht?
Achja und wär nicht schlecht, wenn du nen kurzen Abriss der Kochvorschrift geben könntest, speziell was die Reaktionsbedingungen angeht...

Ulmer Bock · Beitrag von **Ulmer Bock** » 02.12. 2006 18:14

ALso du Reaktion läuft im Basischen (1M NaOH) statt. Nach Beendung wird AUsgeethert (TsCl entfernen) anschließend wird die wäßrige Phase mit HCL versetzt und mit ether extrahier. Ether Phase wird eingeengt. Säule mit 1 : 1 MeOH / Ether

Beitrag von **alpha** » 02.12. 2006 19:35

Woher hast du das Laufmittelgemisch? - Hat es sich für die DC's bewährt, nicht aber für die Säule? - Oder inwiefern klappt die Säule nicht? - Welche Verunreinigung(en) hast du denn noch, weisst du das?
Aus was wolltest du es schon umkristallisieren?

Ulmer Bock · Beitrag von **Ulmer Bock** » 03.12. 2006 23:46

das ist das einzige laufmittelgemisch gewesen wo ich noch einen zweiten Spot sehen konnte. Andere laufmittel haben sich nicht bewehrt. Nnach der Säule sind im NMR mehr Protonen und KOhlenstoffkerne zu sehen. Im GC sieht man nur einen Peak. Die MAsse stimmt ebenfalls nicht. Gewöhnlich kann man tosylierte Aminosäuren umkristallisieren durch ansäuern aus einer schwach basischen Lösung.

Chemiestudent.de - Chemie Forum