Chemiestudent.de - Chemie Forum

Hallo!

Kann mir jemand erklären, auf welche Weise Essigsäure Proteine ausfällt?

Im Internet bin ich zwar bereits auf ...

"Diese organischen Säuren liegen als negative Ionen, d.h. Anionen, vor. Wenn organische Säuren zu einer Albuminlösung hinzugefügt werden, werden Proteine aus ihrer Lösung ausgefällt, da auf der sauren Seite des isoelektrischen pH-Werts Proteine als Kationen (Protein +Ion ) dissoziieren, die sich mit den Anionen (Protein -Ion ) der organischen Säuren verbinden und ein Proteinsalz bilden."

gestoßen, aber ich bin dafür wohl nicht genug firm mit der Materie, weil ich das nicht verstehe. Kann mir das jemand weiter erklären? LG

makroskopisch gesehen werden die Proteine denaturiert, d.h. die Wechselwirkungen mit dem Wasser, die Ursache für die Löslichkeit des Proteins sind, werden stark reduziert, so dass das Protein unlöslich wird und ausfällt.

Ergänzend zu chemiewolf:die Denaturierung betrifft auch die intramolekulare Wechselwirkungen in den Proteinmolekülen.
Als Auszug:"Die Säuredenaturierung, beispielsweise mit 40 % (V/V) Essigsäure,[14] führt zu Ladungsverschiebungen zwischen den Molekülen und letzten Endes zu einer Umfaltung des Proteins in den unter den jeweiligen Bedingungen energetisch günstigsten Zustand. Die Säure gibt Protonen (H+) ab und verursacht damit die Ladungsänderung in der Proteinstruktur, sodass die Wasserstoffbrückenbindungen teilweise zerstört werden und die gleichen positiven Ladungen sich gegenseitig abstoßen. Zusätzlich gibt die Säure Protonen (H+) an die Carboxylatgruppe (COO−) der Aminosäuren Aspartat und Glutamat ab, sodass Carboxygruppen –COOH entstehen und deren vorherigen negativen Ladungen verschwinden. Dies führt dazu, dass keine ionischen Wechselwirkungen zwischen der Carboxygruppe und den positiven Ladungen im Protein mehr möglich sind. ..."
Die Löslichkeit in Abhängigkeit vom pH-Wert variiert bei Proteinen aufgrund ihrer unterschiedlichen Zusammensetzungen.
Aber ab einem gewissen pH-Wert denaturieren in der Regel die meisten Proteine.

Chemik-Al.

Ich danke euch!

Ich verstehe tatsächlich gut, warum durch die Säure die ionischen Wechselwirkungen (im Protein + an der Oberfläche des Proteins mit Na+ und Cl- aus dem Puffer beispielsweise?!) zerstört werden. ABER leider geht mir nicht ein, warum H-Brücken durch die Protonen zerstört werden.

Wenn ich mir da so eine H-Brücke anschaue, denk ich mir - na gut, die muss ja nur wegen einer Protonierung nicht "brechen"? Bitte entschuldigt diese stupide Ausdrucksweise, aber ich bin nicht vom Fach D.h. wo lagert sich das Proton dann genau an? Wie kommt es zu diesem Bruch?
Was hier für mich witzigerweise schon wieder Sinn macht: dass Basen Proteine durch Zerstörung der H-Brücken genau so deprotonieren können, indem sie ja das H-Atom "wegschnappen" und dieses nicht mehr für die H-Brücke zur Verfügung steht....

Alles in allem macht es aber Sinn für mich, dass H-Bonds und ionische Wechselwirkungen zerstört werden und die Faltung dadurch nicht mehr aufrecht erhalten werden kann. Nun gut, das führt mich zum nächsten ... hth kann dann Hitze ein Protein denaturieren?

Nun gut, das führt mich zum nächsten ... hth kann dann Hitze ein Protein denaturieren?

Aber sicher doch, schon mal Eier gekocht oder gebraten?

Bei dem Säureangriff werden negative COO- Gruppen zu COOH und neutrale Aminogruppen NH2 zu Ammonium NH3+ umgesetzt. Was andere Bindungen bringt und vorherige zerstört.

hth - wie zur Hölle Ich weiß natürlich, dass das funktioniert. Aber ich frage mich WIE?

Ok ... NH2 wird durch die Säure protoniert und können keine H Brücke mehr ausbilden. Danke

Bei der Erwärmung werden einfach Bindungen aufgebrochen und die Proteine zerfallen zu kurzkettigen Molekülen.

https://de.m.wikipedia.org/wiki/Denatur ... Biochemie)

durch einfaches Erwärmen lassen sich Amidbindungen nicht spalten, man benötigt dazu sehr hohe Temperaturen und sehr starke Säuren als Katalysatoren.