Brauche Hilfe bei Aminosäuren und Kunststoffe
Verfasst: 31.05. 2005 19:24
Habe Morgen eine Klausur und ein paar mögliche Fragen dazu bekommen.
Warum sind Aminosäuren gut in Wasser aber schlecht in Alkohol löslich?
Was passiert wenn man Glycin in Wasser lößt mit Zugabe von Säure?
Dann 3 Verschiedene Peptidbindungen mit Glycin, Alanin, Leucin
H2N-CH2-COOH + H2N-CH2-COOH -> H2N-CH2-CO-HN-CH2-COOH
Ich nehme an das stimmt und hier hat sich ein Dipeptid gebildet.
Was zeichnet die Sekundärstruktur von Proteienen aus?
Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
Bindungsmöglichkeiten der Tertiärsstruktur listen
kovalente Bindungen, nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die Wasserstoffbrückenbindungen. hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen spielen auch eine Rolle... bin mir nicht ganz sicher ob das hier in Ordnung wäre.
Biuret-Reaktion beschreiben und Auswerten
Ca. 2 ml Proteinlösung mit einigen Tropfen Kupfersulfatlösung und der gleichen Menge verd. Natronlauge versetzen, schütteln.
Die Lösung färbt sich bei Anwesenheit von Proteinen violett (geht nicht mit Dipeptiden und Aminosäuren)
Biuret entsteht auch durch trockenes Erhitzen von Harnstoff über den Schmelzpunkt unter Abspaltung von Ammoniak.
Auswertung fehlt mir noch.
Unterschiede von Kunststoffen
Duroplase, Elastomere, was gibt's noch?
Polymerisation und Polykondensation benötigen bestimmte Moleküleigentschaften für eine Reaktion, welche?
Beschreibe die radikale Polymerisation
Polykodensation von Molekülen mit Reaktionsgleichung[/list]
Warum sind Aminosäuren gut in Wasser aber schlecht in Alkohol löslich?
Was passiert wenn man Glycin in Wasser lößt mit Zugabe von Säure?
Dann 3 Verschiedene Peptidbindungen mit Glycin, Alanin, Leucin
H2N-CH2-COOH + H2N-CH2-COOH -> H2N-CH2-CO-HN-CH2-COOH
Ich nehme an das stimmt und hier hat sich ein Dipeptid gebildet.
Was zeichnet die Sekundärstruktur von Proteienen aus?
Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
Bindungsmöglichkeiten der Tertiärsstruktur listen
kovalente Bindungen, nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die Wasserstoffbrückenbindungen. hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen spielen auch eine Rolle... bin mir nicht ganz sicher ob das hier in Ordnung wäre.
Biuret-Reaktion beschreiben und Auswerten
Ca. 2 ml Proteinlösung mit einigen Tropfen Kupfersulfatlösung und der gleichen Menge verd. Natronlauge versetzen, schütteln.
Die Lösung färbt sich bei Anwesenheit von Proteinen violett (geht nicht mit Dipeptiden und Aminosäuren)
Biuret entsteht auch durch trockenes Erhitzen von Harnstoff über den Schmelzpunkt unter Abspaltung von Ammoniak.
Auswertung fehlt mir noch.
Unterschiede von Kunststoffen
Duroplase, Elastomere, was gibt's noch?
Polymerisation und Polykondensation benötigen bestimmte Moleküleigentschaften für eine Reaktion, welche?
Beschreibe die radikale Polymerisation
Polykodensation von Molekülen mit Reaktionsgleichung[/list]