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brain hat geschrieben:jetzt weiß ich warum ich bio abgewählt habe...

Glykoproteine

(veraltet: Glykoproteide; kleinere G. werden auch als Glykopeptide bezeichnet). Aus glyk(o)... u. Proteine zusammengesetzte Bez. für eine große Gruppe im Tier- u. Pflanzenreich weit verbreiteter Verb., die im selben Mol. Kohlenhydrate u. Protein enthalten (Zucker u. Eiweiß, deshalb auch: Eiweißzucker). Mit Lipoproteinen, Metallproteinen u.a. zusammen gehören sie zu den konjugierten Proteinen (früher Proteide genannt; vgl. Konjugate), mit den Proteoglykanen, Glykolipiden u. Lipopolysacchariden werden sie als Glykokonjugate zusammengefaßt. Die Zucker-Komponenten, die mit wenigen Ausnahmen weniger als 50% des Gesamt-G. ausmachen, sind über (durch Glykosidasen spaltbare) O-, N- od. esterglykosidische Bindungen mit dem Peptid-Anteil verknüpft. Sie beeinflussen die physiko-chem. Eig. der Gesamt-Mol., indem sie Konformations-Stabilität u. Beständigkeit gegen Proteinase-Verdauung (Proteolyse) sowie elektrische Ladung u. Wasserbindungs-Kapazität erhöhen. Die meist verzweigten Oligosaccharide setzen sich aus Kern-Oligosacchariden einiger weniger Typen, den peripheren Oligosacchariden (meist sich wiederholende b-D-Galactose- u. N-Acetyl-b-D-glucosamin-Resten) u. den terminalen Monosaccharid-Resten zusammen, welche variieren u. den größten Teil zur Spezifität der G. beitragen. Auch unterscheiden sich die terminalen Reste der einzelnen G. je nach Gewebe u. Entwicklungsstadium der Zelle. Als Bausteine der Kohlenhydrate (Monosaccharide) finden sich in G. Hexosen (Galactose, Mannose, seltener Glucose), N-Acetyl-D-hexosamine, N-Acylneuraminsäuren, L-Fucose u.a. Ebenfalls aus Kohlenhydraten u. Proteinen zusammengesetzt, aber in anderen Verhältnissen zueinander u. mit anderen biochem. Funktionen, sind die höhermol. Proteoglykane als eigene Stoffklasse anzusehen. G. kommen auch in Virushüllen vor sowie bei Bakterien, wenngleich seltener; Beispiele sind das Zell-Oberflächen-G. u. das Flagellin der Halobakterien (salzliebenden Bakterien) .

Biosynth.: Die G. werden durch posttranslationale Modifizierung im endoplasmatischen Retikulum u. im Golgi-Apparat hergestellt, d.h. durch Anhängen der Zucker-Reste nach der Biosynth. der Polypeptid-Kette (Translation, s. Proteine) durch spezifische Glykosyltransferasen , von denen je nach Zelltyp verschiedene synthetisiert (exprimiert) werden. Als Zwischenträger für Oligosaccharide dient in manchen Fällen Dolichylphosphat.

Vork.: Zu den G. gehören fast alle Serumproteine, viele Plasmaproteine (z.B. a-Fetoprotein), die Blutgruppensubstanzen, viele Enzyme, Rezeptoren u. Proteohormone, die Antikörper, Chalone, Mucine (Mucoproteine, Bestandteile der Körperschleime), Lectine (Phytagglutinine), Bindin, Fibronectin, der Intrinsic Factor, die Gefrierschutz-Proteine der antarktischen Fische, das für die Vielfach-Resistenz von Krebszellen verantwortliche P-Glykoprotein u. viele andere – s. die Einzelstichwörter. Als Membran- od. Oberflächenproteine spielen manche G. für die Pathogenität von Viren u.a. Erregern eine Rolle (s. z.B. CD4-Antigen, gp120, Hämagglutinine). Hier wie bei anderen rezeptorspezifischen zellulären Wechselwirkungen, aber auch bei Protein-Transport-Prozessen (z.B. im Golgi-Apparat, wo die neusynthetisierten G. nach ihren Zucker-Ketten sortiert u. diese modifiziert werden), sind die Kohlenhydrat-Komponenten für Erkennungsprozesse auf mol. Ebene verantwortlich (s. z.B. Zell-Adhäsionsmoleküle; zur mol. Erkennung während der Befruchtung s. Lit. ; zur Rolle als Differenzierungs- u. Tumor-Antigene s. Lit. ; bei der Pathogenese von Meningitis s. Lit. ). Eine Übersicht über G. des Cytoplasmas u. des Zellkerns findet sich in Lit. .