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Hallo zusammen!

Habe gelesen, in Proteinen gäbe es als kovalente Verknüpfungen zwischen den Peptidsträngen ausschliesslich Disulfidbrücken. Dies mag ja so sein, doch weshalb?
Gibt es Gründe, die dagegen sprechen, z.B. auch ein paar Peptidbindungen zwischen Seitenketten auszubilden um eine schöne 3D-Struktur zu stabilisieren?

Grüsse
alpha

Ich würde darauf tippen, dass physiologische Bedingungen ohne Katalyse nicht ausreichen um derartige Verknüpfungen zu ermöglichen.

Ja gut, ohne Katalyse schon nicht, ohne Katalyse werden ja auch die anderen Peptidbindungen nicht gebildet, aber wenn es nützlich wäre, dann könnte es ja auch entsprechende Katalysatoren geben...

Nuja, prinzipiell...

Aber, die Faltung eines Peptids geschieht ja nach der Bildung der Kette. Das heisst, der Strang ist fertig, bevor er sich dann pH oder Grenzflächen oder sonstwie induziert zum wirkungsvollen Enzym faltet.
Deshalb ist es denk ich eher unwahrscheinlich, dass soetwas existiert. Unmöglich sicher nicht. Bisher aber nicht weitläufig bekannt.

Gruss

Meo

alpha hat geschrieben:Ja gut, ohne Katalyse schon nicht, ohne Katalyse werden ja auch die anderen Peptidbindungen nicht gebildet, aber wenn es nützlich wäre, dann könnte es ja auch entsprechende Katalysatoren geben...

Es gibt durchauch Peptide mit ungewöhnlichen Bindungen. Bestes Beispiel ist sicher Glutathion mit einer gamma-Peptidbindung zwischen Glutamat und Cystein.

Meo hat zwar prinizipell recht, aber es gibt Chaperone, welche z.B. die korrekte Ausblidung von Disulfiden im ER katalysieren und das Protein dafür entsprechend "entfaltet" halten.

Wäre auf jeden Fall ein interessantes Thema für ein Literaturprojekt. Falls Dir irgendwas ins Auge sticht, alpha, lass es uns bitte wissen.

ciao,
Mike

@Meo: ich dachte immer die faltung beginnt schon waehrend der synthese? wenn Du recht hast muessten ja die lipophilen bereiche warten bis der strang fertig ist, bis sie anfangen sich zusammenzulagern, was mir als nicht schluessig erscheint.

dass dann im gefalteten zustand nicht mehr so leicht verknuepft werden kann, ist logisch.

gruss zonko

Ja, naja, in einiger entfernung zum reaktiven Zentrum.
Das geschieht aber dennoch selbstinduziert. Also durch WW der AS miteinander und nicht durch "Hilfsmoleküle" egal welche r Art. Also, ich hab mich falsch ausgedrückt. Das Protein wird nicht bei der Verknüpfung von AS gefaltet sondern danachund je weiter die Synthese der Kette fortgeschritten ist, desto schwieriger wird es an innenliegende Bereiche heranzukomen und katalytisch kovalente Bindungen zu knüpfen.
ABER: Je nachdem in welcher umgebung das Protein arbeitet wird sich die Konformation ändern. Beispiel Lipasen, die grenzflächenaktiviert sind.
Und wenn man mal andersherum denkt, ist es wahrscheinlich "absicht", so dass das Protein oder Enzym dann meinetwegen nach Ausschleusung aus der Zelle ein viel grösseres Arbeitsvolumen annehmen kann. (Das ist ein Beispiel!)

Gruss

Meo