Amylasen
Verfasst: 16.10. 2010 19:54
http://www.chemieonline.de/forum/showthread.php?t=60957
Alpha-Amylase ist ein Endoenzym. Es hydrolisiert 1,4-alpha-glykosidische Bindungen. Dabei zerlegt es Amylose und Amylopektin(=Stärke) in kleiner Bruchstücke von 6-7Glucoseeinheiten (=Oligosaccharide). Es greift dabei im Inneren der Moleküle an...daher der Name Endoenzym. Wichtig jetzt hier bei der Aufgabe: Alpha-Amylase kann alpha-1,6-glykosidischen Bindungen (sind zu finden im Amylopektin, aber nicht in der Amylose(besteht nur aus alpha-1,4-...)) nicht abbauen aber umgehen, da es als Endoenzym im Inneren des Moleküls angreifen kann!
Beta-Amylase ist dagegen ein Exoenzym. Beta-Amylase greift das Stärkemolekül vom nicht reduzierenden Ende her an; es hydrolisiert dabei jede zweite alpha-1,4-glykosidische Bindung unter Abspaltung von Maltosemolekülen [= alpha-Glc(1-->4)Glc]. Gemeinsamkeit zur alpha-Amylase, die beta-Amylase kann auch nur alpha-1,4-glykosidische Bindungen spalten und auch nicht alpha-1,6-glykosidische Bindungen. Der Unterschied ist jetzt, dass die beta-Amylase die alpha-1,6-glykosidische Bindungen nicht umgehen kann! Du kannst dir etwa so vorstellen, beta-Amylase greift immer vom reduzierenden Ende her an...spaltet immer ein Maltose Molekül ab bis es auf eine alpha-1,6-glykosidische Bindung trifft...dann ist STOP! Ab da geht es dann nicht mehr weiter.
Ich habe den Text aus dem oben genannten Link gefunden und alles verstanden - bis auf die Tatsache, dass die Amylase die alpha-1,6-glykosidische Bindungen angeblich nicht angreifen kann. Warum kann sie das nicht? Ich zerbrech mir schon den ganzen Tag den Kopf. Kann jemand helfen?
Vielen Dank im Voraus!
Alpha-Amylase ist ein Endoenzym. Es hydrolisiert 1,4-alpha-glykosidische Bindungen. Dabei zerlegt es Amylose und Amylopektin(=Stärke) in kleiner Bruchstücke von 6-7Glucoseeinheiten (=Oligosaccharide). Es greift dabei im Inneren der Moleküle an...daher der Name Endoenzym. Wichtig jetzt hier bei der Aufgabe: Alpha-Amylase kann alpha-1,6-glykosidischen Bindungen (sind zu finden im Amylopektin, aber nicht in der Amylose(besteht nur aus alpha-1,4-...)) nicht abbauen aber umgehen, da es als Endoenzym im Inneren des Moleküls angreifen kann!
Beta-Amylase ist dagegen ein Exoenzym. Beta-Amylase greift das Stärkemolekül vom nicht reduzierenden Ende her an; es hydrolisiert dabei jede zweite alpha-1,4-glykosidische Bindung unter Abspaltung von Maltosemolekülen [= alpha-Glc(1-->4)Glc]. Gemeinsamkeit zur alpha-Amylase, die beta-Amylase kann auch nur alpha-1,4-glykosidische Bindungen spalten und auch nicht alpha-1,6-glykosidische Bindungen. Der Unterschied ist jetzt, dass die beta-Amylase die alpha-1,6-glykosidische Bindungen nicht umgehen kann! Du kannst dir etwa so vorstellen, beta-Amylase greift immer vom reduzierenden Ende her an...spaltet immer ein Maltose Molekül ab bis es auf eine alpha-1,6-glykosidische Bindung trifft...dann ist STOP! Ab da geht es dann nicht mehr weiter.
Ich habe den Text aus dem oben genannten Link gefunden und alles verstanden - bis auf die Tatsache, dass die Amylase die alpha-1,6-glykosidische Bindungen angeblich nicht angreifen kann. Warum kann sie das nicht? Ich zerbrech mir schon den ganzen Tag den Kopf. Kann jemand helfen?
Vielen Dank im Voraus!