Hallo Leute, habe ein paar Fragen zur Vermehrung des Influenza Virus! Ich hoffe ihr könnt mir helfen!
Ich schreibe einfach auf, wie ich das verstanden habe und hoffentlich könnt ihr mir sagen, was ich falsch verstanden habe!
VIELEN VIELEN DANK SCHOMA!!!
Der Virus dringt ja durch Exocytose mithilfe des viralen Glykoproteins (meine erste Frage: ist das überhaupt ein Glykoprotein???) Hämaglutanin, das an die Rezeptoren der Wirtszelle bindet, in die Zelle ein. Es bildet einen Endosom. Bei der Enthüllung legt der Virus seine Proteine ab und das Nukloprotein dring in den Zellkern (bei diesem Vorgang bin ich mir nicht so sicher, kann mir vielleicht jemand sagen, ob das so stimmt?? Und meine nächste Frage wäre dann gleich:sind Capsid, Viruskern und Nukleoid beim Influenza Virus das selbe??) Die virale Rna wird hier repliziert (hier kann es zu Mutationen kommen) und transkribiert (kann es hier auch zu Mutationen kommen?) und anschließend in den im Zellplasma liegenden Ribosomen zu viralen Proteinen traslatiert. Ein Teil der Proteine geht nach Reifung am ER, durch den Golgieapparat und wird in die Zellmembran eingebaut. Der Rest wird mit der replizierten viralen RNA zu Nukleoproteinen zusammengebaut. Diese Nukleoproteine verlassen durch Knospung bzw. Exocytose die Wirtszelle. Hierbei werden sie ihre Lipoidhülle mit den Glykoproteinen (noch eine Frage: sind das Hämaglutanin und Neuraminidase auch Glykoproteine??). Beim Rausquellen aus der Wirtszelle, reißen die Viren Sialinsäuremoleküle der Wirtzelle mit, diese werden durch das virale Enzym Neuraminidase abgespalten, so dass keine Verklumpung statt finden kann.
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Influenza-Virus, schreibe morgen Bio-Klausur!
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Genau!brain hat geschrieben:jetzt weiß ich warum ich bio abgewählt habe...

Zur Frage nach den Mutationen: Ich denke, grundsätzlich kann es IMMER zu Mutationen kommen! - Wie häufig sie jedoch bei der Transkription sind, das kann ich dir nicht beantworten. - Ich fürchte jedoch, sie sind nicht wesentlich seltener als bei der Replikation...
Grüsse
alpha
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Kommt mir gerade in den Sinn: Für Glykoproteine könnte ich dir immerhin den Römpp-Artikel geben:
Glykoproteine
(veraltet: Glykoproteide; kleinere G. werden auch als Glykopeptide bezeichnet). Aus glyk(o)... u. Proteine zusammengesetzte Bez. für eine große Gruppe im Tier- u. Pflanzenreich weit verbreiteter Verb., die im selben Mol. Kohlenhydrate u. Protein enthalten (Zucker u. Eiweiß, deshalb auch: Eiweißzucker). Mit Lipoproteinen, Metallproteinen u.a. zusammen gehören sie zu den konjugierten Proteinen (früher Proteide genannt; vgl. Konjugate), mit den Proteoglykanen, Glykolipiden u. Lipopolysacchariden werden sie als Glykokonjugate zusammengefaßt. Die Zucker-Komponenten, die mit wenigen Ausnahmen weniger als 50% des Gesamt-G. ausmachen, sind über (durch Glykosidasen spaltbare) O-, N- od. esterglykosidische Bindungen mit dem Peptid-Anteil verknüpft. Sie beeinflussen die physiko-chem. Eig. der Gesamt-Mol., indem sie Konformations-Stabilität u. Beständigkeit gegen Proteinase-Verdauung (Proteolyse) sowie elektrische Ladung u. Wasserbindungs-Kapazität erhöhen. Die meist verzweigten Oligosaccharide setzen sich aus Kern-Oligosacchariden einiger weniger Typen, den peripheren Oligosacchariden (meist sich wiederholende b-D-Galactose- u. N-Acetyl-b-D-glucosamin-Resten) u. den terminalen Monosaccharid-Resten zusammen, welche variieren u. den größten Teil zur Spezifität der G. beitragen. Auch unterscheiden sich die terminalen Reste der einzelnen G. je nach Gewebe u. Entwicklungsstadium der Zelle. Als Bausteine der Kohlenhydrate (Monosaccharide) finden sich in G. Hexosen (Galactose, Mannose, seltener Glucose), N-Acetyl-D-hexosamine, N-Acylneuraminsäuren, L-Fucose u.a. Ebenfalls aus Kohlenhydraten u. Proteinen zusammengesetzt, aber in anderen Verhältnissen zueinander u. mit anderen biochem. Funktionen, sind die höhermol. Proteoglykane als eigene Stoffklasse anzusehen. G. kommen auch in Virushüllen vor sowie bei Bakterien, wenngleich seltener; Beispiele sind das Zell-Oberflächen-G. u. das Flagellin der Halobakterien (salzliebenden Bakterien) .
Biosynth.: Die G. werden durch posttranslationale Modifizierung im endoplasmatischen Retikulum u. im Golgi-Apparat hergestellt, d.h. durch Anhängen der Zucker-Reste nach der Biosynth. der Polypeptid-Kette (Translation, s. Proteine) durch spezifische Glykosyltransferasen , von denen je nach Zelltyp verschiedene synthetisiert (exprimiert) werden. Als Zwischenträger für Oligosaccharide dient in manchen Fällen Dolichylphosphat.
Vork.: Zu den G. gehören fast alle Serumproteine, viele Plasmaproteine (z.B. a-Fetoprotein), die Blutgruppensubstanzen, viele Enzyme, Rezeptoren u. Proteohormone, die Antikörper, Chalone, Mucine (Mucoproteine, Bestandteile der Körperschleime), Lectine (Phytagglutinine), Bindin, Fibronectin, der Intrinsic Factor, die Gefrierschutz-Proteine der antarktischen Fische, das für die Vielfach-Resistenz von Krebszellen verantwortliche P-Glykoprotein u. viele andere – s. die Einzelstichwörter. Als Membran- od. Oberflächenproteine spielen manche G. für die Pathogenität von Viren u.a. Erregern eine Rolle (s. z.B. CD4-Antigen, gp120, Hämagglutinine). Hier wie bei anderen rezeptorspezifischen zellulären Wechselwirkungen, aber auch bei Protein-Transport-Prozessen (z.B. im Golgi-Apparat, wo die neusynthetisierten G. nach ihren Zucker-Ketten sortiert u. diese modifiziert werden), sind die Kohlenhydrat-Komponenten für Erkennungsprozesse auf mol. Ebene verantwortlich (s. z.B. Zell-Adhäsionsmoleküle; zur mol. Erkennung während der Befruchtung s. Lit. ; zur Rolle als Differenzierungs- u. Tumor-Antigene s. Lit. ; bei der Pathogenese von Meningitis s. Lit. ). Eine Übersicht über G. des Cytoplasmas u. des Zellkerns findet sich in Lit. .
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